Proteinler amid bağı ile bağlanmış amino asid polimerleridir.

Proteinlerin Yapısındaki Bağlar:

• ÇEKİCİ GÜÇLER
• Kovalent bağlar
• Peptit bağı
• Disülfit bağı
• Kovalent olmayan bağlar
• Hidrojen bağı
• İyon bağı
• Hidrofobik etkileşim
• Van der Waals çekim gücü

Hidrojen bağı: Kovalent bağlı bir hidrojen atomunun bir başka element tarafından çekilmesi ile oluşur.

Hidrofobik Etki: Non-polar bir molekül su içine konulduğunda su molekülleri arasındaki H-bağları bozulur.  Su molekülleri, hidrofobik moleküllerin etrafını sararak bir kafes oluşturur. Bu termodinamik olarak istenmeyen bir durumdur. Non-polar moleküller  etraflarını çeviren su miktarını en aza indirmek ve sudan uzaklaşmak için birbirlerine yaklaşırlar; Buna hidrofobik etki denilir. 

Van Der Waals Çekim Gücü: Yüklü olmayan iki atom yan yana geldiğinde çevrelerindeki elektron bulutları etkileşir.  Elektronların konumları değişerek çekirdek etrafında geçici bir dipol oluşur. Oluşan iki dipol birbirini çeker.

 

PRİMER YAPI-BİRİNCİL YAPI

• Düz polipeptit zinciri
• Peptit bağı, nadiren disülfit bağı

Sekonder yapı- İkincil yapı

• α- heliks
• β- yapısı
  • Paralel
  • Antiparalel
  • Beta dönüşler
  • Fibroin
• Gelişigüzel helezonlaşma
• Superheliks

Sekonder (İkincil ) Yapı Alfa- α- heliks:  H bağları ile stabilize edilir. Bu yapıyı ilk kez 1951’de Robert Cohey ve Linus Pauling tanımladı. çoğunlukla sağa dönüşlüdür.  Amino asid yan zincirleri heliksin dışındadır. D veya L aminoasid olabilir. Tüm aminoasidler aynı stereoizomer olmalıdır.

İKİNCİL YAPI- β- YAPISI:  1951’de Pauling ve Corey tarafından tanımlanmış H-bağları ile oluşur. Birden fazla polipeptit zinciri arasında oluşur. Her dönüşte 2 aminoasid olan bir heliks gibi görünür

Tersiyer  Yapı özellikleri:  Bağlanma bölgesi olmalı, Yapının stabil olması için Hidrofobik aminoasidler içte Hidrofilik aminoasidler dışta yer almalı, Belli bir sağlamlığı ve hareket kabiliyeti olmalıdır. Proteinlerin üç-boyutlu yapısıdır. Tüm non-kovalent bağlar bu yapıdadır.

Quarterner (Dördüncül) Yapı: Dördüncül yapıyı oluşturan alt ünitelere subünite- domain denir. Subüniteler birbirinin aynı ise: oligomer-homodimer, Subüniteler yapısal olarak farklı ise: heterodimerdir.

Denaturasyon Proteinlerin kimyasal, fiziksel ve biyolojik özelliklerini kaybetmesidir. Sıcaklık, pH değişikliği gibi etkilerle ya da spontan olarak proteinler denatüre olabilir. Reversibl veya irreversibl olabilir.

->Denaturasyon proteinlerin bazı özelliklerini değiştirir:

1. Peptit bağı sağlam kalır
2. Çözünürlük azalır
3. Dördüncül, üçüncül ve ikincil yapı bozulur
4. Aminoasidlerin fonksiyonel gruplarının (-SH,-COOH) kimyasal reaktivitesi artar
5. Protein parçalayan enzimlerle hidroliz kolaylaşır
6. Biyolojik aktivite azalır veya kaybolur
7. Kristallenebilme özelliği kaybolur.

Kategori : Eğitim Dünyası