Proteinlerin Yapısı ve Bağları
Proteinler amid bağı ile bağlanmış amino asid polimerleridir.
Proteinlerin Yapısındaki Bağlar:
- ÇEKİCİ GÜÇLER
- Kovalent bağlar
- Peptit bağı
- Disülfit bağı
- Kovalent olmayan bağlar
- Hidrojen bağı
- İyon bağı
- Hidrofobik etkileşim
- Van der Waals çekim gücü
Hidrojen bağı: Kovalent bağlı bir hidrojen atomunun bir başka element tarafından çekilmesi ile oluşur.
Hidrofobik Etki: Non-polar bir molekül su içine konulduğunda su molekülleri arasındaki H-bağları bozulur. Su molekülleri, hidrofobik moleküllerin etrafını sararak bir kafes oluşturur. Bu termodinamik olarak istenmeyen bir durumdur. Non-polar moleküller etraflarını çeviren su miktarını en aza indirmek ve sudan uzaklaşmak için birbirlerine yaklaşırlar; Buna hidrofobik etki denilir.
Van Der Waals Çekim Gücü: Yüklü olmayan iki atom yan yana geldiğinde çevrelerindeki elektron bulutları etkileşir. Elektronların konumları değişerek çekirdek etrafında geçici bir dipol oluşur. Oluşan iki dipol birbirini çeker.
PRİMER YAPI-BİRİNCİL YAPI
- Düz polipeptit zinciri
- Peptit bağı, nadiren disülfit bağı
Sekonder yapı- İkincil yapı
- α- heliks
- β- yapısı
- Paralel
- Antiparalel
- Beta dönüşler
- Fibroin
- Gelişigüzel helezonlaşma
- Superheliks
Sekonder (İkincil ) Yapı Alfa- α- heliks: H bağları ile stabilize edilir. Bu yapıyı ilk kez 1951’de Robert Cohey ve Linus Pauling tanımladı. çoğunlukla sağa dönüşlüdür. Amino asid yan zincirleri heliksin dışındadır. D veya L aminoasid olabilir. Tüm aminoasidler aynı stereoizomer olmalıdır.
İKİNCİL YAPI- β- YAPISI: 1951’de Pauling ve Corey tarafından tanımlanmış H-bağları ile oluşur. Birden fazla polipeptit zinciri arasında oluşur. Her dönüşte 2 aminoasid olan bir heliks gibi görünür
Tersiyer Yapı özellikleri: Bağlanma bölgesi olmalı, Yapının stabil olması için Hidrofobik aminoasidler içte Hidrofilik aminoasidler dışta yer almalı, Belli bir sağlamlığı ve hareket kabiliyeti olmalıdır. Proteinlerin üç-boyutlu yapısıdır. Tüm non-kovalent bağlar bu yapıdadır.
Quarterner (Dördüncül) Yapı: Dördüncül yapıyı oluşturan alt ünitelere subünite- domain denir. Subüniteler birbirinin aynı ise: oligomer-homodimer, Subüniteler yapısal olarak farklı ise: heterodimerdir.
Denaturasyon Proteinlerin kimyasal, fiziksel ve biyolojik özelliklerini kaybetmesidir. Sıcaklık, pH değişikliği gibi etkilerle ya da spontan olarak proteinler denatüre olabilir. Reversibl veya irreversibl olabilir.
->Denaturasyon proteinlerin bazı özelliklerini değiştirir:
- Peptit bağı sağlam kalır
- Çözünürlük azalır
- Dördüncül, üçüncül ve ikincil yapı bozulur
- Aminoasidlerin fonksiyonel gruplarının (-SH,-COOH) kimyasal reaktivitesi artar
- Protein parçalayan enzimlerle hidroliz kolaylaşır
- Biyolojik aktivite azalır veya kaybolur
- Kristallenebilme özelliği kaybolur.
