Eğitim Dünyası

Proteinlerin Yapısı ve Bağları

peptit bağı

 

Proteinler amid bağı ile bağlanmış amino asid polimerleridir.

Proteinlerin Yapısındaki Bağlar:

  • ÇEKİCİ GÜÇLER
  • Kovalent bağlar
  • Peptit bağı
  • Disülfit bağı
  • Kovalent olmayan bağlar
  • Hidrojen bağı
  • İyon bağı
  • Hidrofobik etkileşim
  • Van der Waals çekim gücü

Hidrojen bağı: Kovalent bağlı bir hidrojen atomunun bir başka element tarafından çekilmesi ile oluşur.

Hidrofobik Etki: Non-polar bir molekül su içine konulduğunda su molekülleri arasındaki H-bağları bozulur.  Su molekülleri, hidrofobik moleküllerin etrafını sararak bir kafes oluşturur. Bu termodinamik olarak istenmeyen bir durumdur. Non-polar moleküller  etraflarını çeviren su miktarını en aza indirmek ve sudan uzaklaşmak için birbirlerine yaklaşırlar; Buna hidrofobik etki denilir. 

Van Der Waals Çekim Gücü: Yüklü olmayan iki atom yan yana geldiğinde çevrelerindeki elektron bulutları etkileşir.  Elektronların konumları değişerek çekirdek etrafında geçici bir dipol oluşur. Oluşan iki dipol birbirini çeker.
disülfit bağı

 

PRİMER YAPI-BİRİNCİL YAPI

  • Düz polipeptit zinciri
  • Peptit bağı, nadiren disülfit bağı

Sekonder yapı- İkincil yapı

  • α- heliks
  • β- yapısı
    • Paralel
    • Antiparalel
    • Beta dönüşler
    • Fibroin
  • Gelişigüzel helezonlaşma
  • Superheliks

Sekonder (İkincil ) Yapı Alfa- α- heliks:  H bağları ile stabilize edilir. Bu yapıyı ilk kez 1951’de Robert Cohey ve Linus Pauling tanımladı. çoğunlukla sağa dönüşlüdür.  Amino asid yan zincirleri heliksin dışındadır. D veya L aminoasid olabilir. Tüm aminoasidler aynı stereoizomer olmalıdır.

İKİNCİL YAPI- β- YAPISI:  1951’de Pauling ve Corey tarafından tanımlanmış H-bağları ile oluşur. Birden fazla polipeptit zinciri arasında oluşur. Her dönüşte 2 aminoasid olan bir heliks gibi görünür

Tersiyer  Yapı özellikleri:  Bağlanma bölgesi olmalı, Yapının stabil olması için Hidrofobik aminoasidler içte Hidrofilik aminoasidler dışta yer almalı, Belli bir sağlamlığı ve hareket kabiliyeti olmalıdır. Proteinlerin üç-boyutlu yapısıdır. Tüm non-kovalent bağlar bu yapıdadır.

Quarterner (Dördüncül) Yapı: Dördüncül yapıyı oluşturan alt ünitelere subünite- domain denir. Subüniteler birbirinin aynı ise: oligomer-homodimer, Subüniteler yapısal olarak farklı ise: heterodimerdir.

Denaturasyon Proteinlerin kimyasal, fiziksel ve biyolojik özelliklerini kaybetmesidir. Sıcaklık, pH değişikliği gibi etkilerle ya da spontan olarak proteinler denatüre olabilir. Reversibl veya irreversibl olabilir.

->Denaturasyon proteinlerin bazı özelliklerini değiştirir:

  1. Peptit bağı sağlam kalır
  2. Çözünürlük azalır
  3. Dördüncül, üçüncül ve ikincil yapı bozulur
  4. Aminoasidlerin fonksiyonel gruplarının (-SH,-COOH) kimyasal reaktivitesi artar
  5. Protein parçalayan enzimlerle hidroliz kolaylaşır
  6. Biyolojik aktivite azalır veya kaybolur
  7. Kristallenebilme özelliği kaybolur.

duslerkulup2

Duslerkulup olarak 2010 Nisan ayından itibaren yayın hayatımıza başlamış bulunmaktayız.Güvenirliği, kaliteyi, tarafsızlığı, eşitçiliği vizyonumuz olarak belirledik ve bundan şaşmadık.Günümüzün ihtiyaçlarını belirleyip en uygun şekilde sunmaya başladık ve kısa sürede popülitemizi yükselttik ve yükseltmeye devam edeğiz. :)

İlgili Makaleler

Bir cevap yazın

E-posta hesabınız yayımlanmayacak. Gerekli alanlar * ile işaretlenmişlerdir

Başa dön tuşu
<?php bloginfo('name'); ?> <?php wp_title(); ?>