Proteinlerin Yapısı ve Bağları

peptit bağı

 

Proteinler amid bağı ile bağlanmış amino asid polimerleridir.

Proteinlerin Yapısındaki Bağlar:

  • ÇEKİCİ GÜÇLER
  • Kovalent bağlar
  • Peptit bağı
  • Disülfit bağı
  • Kovalent olmayan bağlar
  • Hidrojen bağı
  • İyon bağı
  • Hidrofobik etkileşim
  • Van der Waals çekim gücü

Hidrojen bağı: Kovalent bağlı bir hidrojen atomunun bir başka element tarafından çekilmesi ile oluşur.

Hidrofobik Etki: Non-polar bir molekül su içine konulduğunda su molekülleri arasındaki H-bağları bozulur.  Su molekülleri, hidrofobik moleküllerin etrafını sararak bir kafes oluşturur. Bu termodinamik olarak istenmeyen bir durumdur. Non-polar moleküller  etraflarını çeviren su miktarını en aza indirmek ve sudan uzaklaşmak için birbirlerine yaklaşırlar; Buna hidrofobik etki denilir. 

Van Der Waals Çekim Gücü: Yüklü olmayan iki atom yan yana geldiğinde çevrelerindeki elektron bulutları etkileşir.  Elektronların konumları değişerek çekirdek etrafında geçici bir dipol oluşur. Oluşan iki dipol birbirini çeker.
disülfit bağı

 

PRİMER YAPI-BİRİNCİL YAPI

  • Düz polipeptit zinciri
  • Peptit bağı, nadiren disülfit bağı

Sekonder yapı- İkincil yapı

  • α- heliks
  • β- yapısı
    • Paralel
    • Antiparalel
    • Beta dönüşler
    • Fibroin
  • Gelişigüzel helezonlaşma
  • Superheliks

Sekonder (İkincil ) Yapı Alfa- α- heliks:  H bağları ile stabilize edilir. Bu yapıyı ilk kez 1951’de Robert Cohey ve Linus Pauling tanımladı. çoğunlukla sağa dönüşlüdür.  Amino asid yan zincirleri heliksin dışındadır. D veya L aminoasid olabilir. Tüm aminoasidler aynı stereoizomer olmalıdır.

İKİNCİL YAPI- β- YAPISI:  1951’de Pauling ve Corey tarafından tanımlanmış H-bağları ile oluşur. Birden fazla polipeptit zinciri arasında oluşur. Her dönüşte 2 aminoasid olan bir heliks gibi görünür

Tersiyer  Yapı özellikleri:  Bağlanma bölgesi olmalı, Yapının stabil olması için Hidrofobik aminoasidler içte Hidrofilik aminoasidler dışta yer almalı, Belli bir sağlamlığı ve hareket kabiliyeti olmalıdır. Proteinlerin üç-boyutlu yapısıdır. Tüm non-kovalent bağlar bu yapıdadır.

Quarterner (Dördüncül) Yapı: Dördüncül yapıyı oluşturan alt ünitelere subünite- domain denir. Subüniteler birbirinin aynı ise: oligomer-homodimer, Subüniteler yapısal olarak farklı ise: heterodimerdir.

Denaturasyon Proteinlerin kimyasal, fiziksel ve biyolojik özelliklerini kaybetmesidir. Sıcaklık, pH değişikliği gibi etkilerle ya da spontan olarak proteinler denatüre olabilir. Reversibl veya irreversibl olabilir.

->Denaturasyon proteinlerin bazı özelliklerini değiştirir:

  1. Peptit bağı sağlam kalır
  2. Çözünürlük azalır
  3. Dördüncül, üçüncül ve ikincil yapı bozulur
  4. Aminoasidlerin fonksiyonel gruplarının (-SH,-COOH) kimyasal reaktivitesi artar
  5. Protein parçalayan enzimlerle hidroliz kolaylaşır
  6. Biyolojik aktivite azalır veya kaybolur
  7. Kristallenebilme özelliği kaybolur.
    Makale Yazarı: duslerkulup2

Sizde yorum yazabilirsiniz...