Proteinlerin Bağlanma Özellikleri Hakkında Bilgi

Her proteinin, aminoasit diziliminden kaynaklanan üç boyutlu bir şekli yani konformasyonu vardır. Konformasyon 3 boyutlu şekil demektir ve hangi proteine hangi güçlükle bağlanacağını belirler. Yani proteinin işlevini belirler.

Primer yapı- sekonder yapı- tersiyer yapı+ kuarterner yapı

Proteinin 3 boyutlu konformasyonu tamamlandıktan sonra üzerinde işlevlerini yerine getirmesini sağlayan bağlanma bölgeleri oluşur; anzimin substratını, taşıyıcıların taşınan maddeyi, reseptörlerin birinci habercileribağladığı bölge gibi…

Proteinler diğer makromoleküllerden farklı; organik molekülleri ve iyonları seçici şekilde bağlar. Bağlanma- proteinin konformasyonunu değiştirir- proteinin işlevleri gerçekleşir/düzelir. Proteinlerin bağlanma özellikleri- proteinlerin işlevlerini belirler. O da hücre işlevlerini gerçekleştirir. Diğer moleküllere bağlanma sayesinde: Enzim- kataliz, reseptör- haber iletimi, Kanallar ve taşıyıcılar- madde taşınması, Hücre iskeleti proteinleri- hareket (kasılma) vb gerçekleşir.

Hücre içi ve dışında moleküller rastgele termal hareket halindedirler. Bunun sonucunda birbirlerine çarparlar, moleküllerin yüzeyleri birbirlerine şekil bakımından uyumluysa moleküller yeterince yaklaşabilir, nonkovalan baplar kurulur. Bağ sayısı arttıkça bağlanma süresi de uzar. Proteinlerin biyolojik aktivitesinin ortaya çıkabilmesi için bağlanmanın belirli bir süre devam etmesi gerekir. Proteinin yüzeyinde belirli bir bölgeye nonkovalan bağlar aracılığıyla bağlanan herhangi bir molekül veya iyona ligand denir. Bağlanma son derece spesifiktir (özgüldür). Karşılaşılan binlerce molekül içinden sadece şekilce uyumlu olan bir veya birkaçı bağlanabilir.

BAĞLANMA BÖLGELERİ

Protein yüzeyinde liganda nonkovalan bağlar ile bağlanan belirli bir bölgenin adıdır. Bağlanma bölgesini oluşturan amino asitler primer yapılanma sırasında yan yana dizilen amino asitler olmak zorunda değil. Farklı proteinler, farklı amino asit dizilimlerini oluşturur, konformasyonları farklı, bağlanma bölgelerinin yapısı farklıdır.  Bir proteinin üzerinde farklı ligandları bağlayan birden çok bağlanma bölgesi bulunabilir. Bir proteinin üzerindeki bağlanma bölgeleri: Proteinin aktivitesini yerine getirir. Proteinin aktivitesini düzenler ve proteinin hücre içinde belirli bir bölgeye veya moleküle tutunabilmesini sağlar.

KİMYASAL SPESİFİTE

Protein bağlanma bölgesi ile ligand arasındaki şekil uyumunun varlığıdır. Şekil uyumu (spesifite) varsa bağlanma gerçekleşir.  Şekil uyumu gerçekleştiği zaman ligand ve protein arası mesafe azalır ve nonkovalan bağlar kurulabilir. Ligand-protein bağlanışı özgüldür (spesifiktir), protein ortamdaki binlerce farklı molekülden sadece bir veya birkaçını bağlar. Spesifite bağlanmanın gücünü göstermez.

 

 

AFİNİTE

Ligandın bağlanma bölgesine bağlanma-tutunma gücüdür. Bağlanma bölgesinin şekil uyumunun ve ligand ile bağlanma bölgesi arasındaki  elektriksel uyumun miktarına bağlıdır. Şekil ve elektriksel uyumu artar. Böylece ligand ve protein arası mesafe azalır; kurulan nonkovalan bağ sayısı artar ve böylece afinite yükselir. Afinite ligandın protein bağlama bölgesinden ayrılıp serbest forma dönme olsaılığını gösterir.

SATURASYON

Su içine bir miktar protein ve bir miktar da ligand konursa. serbest ligand artan miktarda proteinlere bağlanmaya başlar. Bu şekilde bağlı olan protein miktarı giderek artar. Çözelti içindeki protein bağlama bölgelerinin doluluk derecesine satürasyon adı verilir. (%100 dolu=satüre)

BAZI PROTEİNLERİN  FONKSİYONEL (AKTİF) BÖLGELERİ

Enzimlerin substratı bağlayarak katalitik aktivite gösteren bölgeleri, iyon kanallarının geçiş yapan iyonu bağlayan por bölgesi, taşıyıcıların taşınan maddeyi bağlayan bölgesi, reseptörlerin hücre içi sinyal moleküllerine bağlandıkları bölgedir.

MEMBRAN PROTEİNLERİNİN TİPLERİ

İntegral Proteinler: Lipid tabaka içinde membranın bir tarafından diğer tarafına uzananlar, reseptörler,kanallar, taşıyıcılar, bazı enzimler, bazı antikorlar, bazı adezyon molekülleri.

Periferal Proteinler: Membranın iç/dış tabakasındaki integral proteinlere (bazen lipidlerin polar baş bölgelerine) non-kovalan bağlarla bağlanırlar. Membran ile sitoplazma arasında çok rahat hareket ederler. Örneğin: Hücre içi sinyal iletiminde görevli bazı proteinler (fosfolipaz A2, Fosfolipaz C, Protein kinaz C vs)

    Makale Yazarı: duslerkulup2

Sizde yorum yazabilirsiniz...